Welche Zuckerreste – in der Fachsprache Glykane genannt – werden an welche Proteine angehängt? Wie verändert sich Glykosylierung der Proteine bei Erkrankungen? Ändert sich das Muster im Verlauf des Lebens? Gibt es einen Code der Zuckerreste, ähnlich dem genetischen Code? Dies sind Fragen, die Professor Carolyn R. Bertozzi zu ergründen sucht. Mit ihren Forschungen hat sich die Professorin aus dem Bundesstaat Kalifornien dabei weit in wissenschaftliches Neuland vorgewagt. Denn die Glykobiologie – die Erforschung der biologischen Funktionen von Zuckerresten – erschien vielen Wissenschaftlern zu komplex, zu unüberschaubar und zu ungenau in den Versuchsanordnungen. Doch Carolyn Bertozzi fand einen genialen Trick: durch die Anwendung chemischer Methoden auf biologische Fragestellungen gelang es ihr, die verzweigten und hochkomplexen Glykanreste der Proteine zu manipulieren. Indem sie kleine chemische Moleküle – so genannte bioorthogonale Reportermoleküle – einschleust und von der Zelle selbst in die Glykane einbauen lässt, kann sie die Glykanreste von Proteinen und Lipiden an jeder Stelle in der Zelle sichtbar machen.

Es wird geschätzt, dass über 50 Prozent der Proteine im Körper glykosyliert sind. Man findet sie vor allem an Zelloberflächen, wo die so bezeichneten Glykoproteine maßgeblich an Stoffwechsel- und Kommunikationsprozessen der Zellen beteiligt sind. Jedoch sind neben den Membranproteinen auch große Teile der Proteine des Zellkerns sowie viele der extrazellulären Oberflächenproteine mit Zuckerresten verbunden. Da man sie bisher nicht studieren konnte, weiß man so gut wie nichts über ihre biologischen Funktionen, die Muster der Glykosylierung, Veränderungen der Glykosylierung im Zuge von Krankheiten oder des natürlichen Alterungsprozesses. „Wir vergleichen den Aufbau der Glykoproteine, die Lokalisation und Funktion in der Zellmembran in gesunden Zellen mit Prozessen in krankhaft veränderten Zellen, wie Krebszellen. Wir hoffen, so Methoden zu entwickeln, die es uns erlauben werden, über die krebsspezifischen Glykoproteine krankhaft veränderte Zellen gezielt anzugreifen ohne auf gesunde Zellen einzuwirken“, sagt Carolyn Bertozzi.

Neben den Glykoproteinen und deren potentieller Rolle in der Krebstherapie widmet sich die Professorin einem weiteren globalen Gesundheitsproblem – Mykobakterium tuberculosis – dem Erreger der Tuberkulose. Bertozzis Arbeitsgruppe forscht vor allem an Enzymen des Schwefelmetabolismus bzw. den so genannten Phosphosulfatreduktasen – Enzyme, die Schwefel reduzieren und an der Kommunikation zwischen Bakterium und Wirt beteiligt sind. Ihre Arbeiten deuten an, dass die Phosphosulfatreduktasen vor allem für den Erhalt der Virulenz im latenten Zustand wichtig sind. So können die Erreger in einer Art Dornröschenschlaf Jahre im Körper einer infizierten Person überdauern. Es besteht die Hoffnung, dass durch gezieltes Ausschalten dieses Enzyms die bakteriellen Erreger bereits in ihrer latenten Form abgetötet werden könnten. Dies wäre ein enormer Fortschritt für die Tuberkulose-Therapie.

Die Schering Stiftung zeichnet Menschen oder Institutionen aus, die im wissenschaftlichen und künstlerischen Bereich Pionierarbeit geleistet haben. Vorbilder aufzeigen, um Inspiration zu geben, so lautet die Idee, die auch mit der jährlichen Verleihung des Ernst Schering Preises umgesetzt wird. Der Ernst Schering Preis wird seit 1992 für exzellente Leistungen auf internationaler Ebene im Bereich der biologischen, medizinischen und chemischen Forschung verliehen.