Schering Stiftung

Preisträger*in 

Dr. Stephan Warnke

Dr. Stephan Warnke

Stephan Warnke

Schering Preis 2015

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Schering Preis 2015


Der Schering Preis 2015 geht an Dr. Stephan Warnke für seine Dissertation mit dem Titel „A Gas-Phase Approach to Biomolecular Structure: Combining Ion Mobility-Mass Spectrometry with Spectroscopy“, die er an der Freien Universität Berlin unter der Betreuung von Prof. Dr. Kevin Pagel verfasst hat.

Stephan Warnke (geb. 1985) erwarb 2009 sein Diplom in Physik an der Eberhard-Karls-Universität Tübingen, nachdem er zuvor ein Jahr am Fritz-Haber-Institut der Max-Planck-Gesellschaft in Berlin verbracht hatte. Als Doktorand in der Gruppe von Dr. Gert von Helden und in der Gruppe von Prof. Dr. Kevin Pagel galt sein Hauptaugenmerk der Charakterisierung und Etablierung eines neuen Versuchsaufbaus, der die experimentellen Methoden der Ionenmobilitäts-Massenspektrometrie und Infrarot-Spektroskopie miteinander verbindet, um damit detaillierte Strukturuntersuchungen biologisch relevanter Moleküle durchführen zu können.

In seiner Dissertation mit dem Titel “Gas-Phase Approach to Biomecular Structure: Combining Ion Mobility-Mass Spectrometry with Spectroscopy” (Biomoleküle in der Gasphase: Über die Kombination von Ionenmobilitäts-Massenspektrometrie mit IR-Spektroskopie) zeigte er, wie sich mithilfe dieser Methodenkombination eine ganze Reihe von Fragen in Bereichen von der strukturellen Biologie bis zur physikalischen Chemie beantworten lassen. Bereits als Doktorand verfasste er vier wissenschaftliche Veröffentlichungen und war an insgesamt elf weiteren Veröffentlichungen beteiligt. 2015 promovierte er summa cum laude am Institut für Chemie und Biochemie an der Freien Universität Berlin. Als Postdoc in der Gruppe von Dr. Gert von Helden konzentriert sich seine derzeitiges Forschungsinteresse auf Peptid- und Proteinstrukturen und biologisch relevante Molekülaggregate mit nichtkovalenten Bindungen.

Über Stephan Warnkes Dissertation

Proteine sind molekulare Maschinen, die lebenswichtige Aufgaben im Organismus erfüllen. Da die Struktur und Funktion von Proteinen eng miteinander verbunden sind, ist die Kenntnis von strukturellen Details notwendig um biologische Prozesse auf molekularer Ebene zu verstehen. Strukturuntersuchungen von Proteinen in ihrer nativen Umgebung, d.h. in Lösung, stellen dabei wegen der ständigen Wechselwirkung der Proteine mit ihrer Umgebung eine enorme Herausforderung dar. In der Gasphase können sie jedoch isoliert und frei von Umgebungseinflüssen mit den gängigen Methoden der Massenspektrometrie (MS) untersucht werden. In Kombination mit der sogenannten Ionenmobilitätsspektrometrie (IMS) lassen sich Proteinionen darüber hinaus auch nach ihrer Größe und Form trennen und zur weiteren Untersuchung selektieren. Strukturelle Details der auf diese Weise massen- und größenselektierten Moleküle lassen sich anschließend beispielsweise mittels Infrarotspektroskopie gewinnen.

Zentraler Bestandteil der Dissertation ‘A Gas-Phase Approach to Biomolecular Structure: Combining Ion Mobility-Mass Spectrometry with Spectroscopy’ ist die Entwicklung, Charakterisierung und Anwendung eines neuartigen Instruments, in dem genau diese Methoden vereint sind. Dadurch können erstmals einzelne Konformere, Isomere oder auch Oligomere von Molekülionen ein und derselben Sorte in Gegenwart vieler anderer näher auf ihre strukturellen Details untersucht werden. Dies erlaubt Rückschlüsse auf die Struktur von Spezies, die in Lösung aufgrund ihrer Kurzlebigkeit oder Heterogenität nicht untersucht werden können. So gelang es zum Beispiel Peptidaggregate die bei neurodegenerativen Krankheiten wie Alzheimer oder Parkinson eine Rolle spielen erstmals hinsichtlich ihrer dreidimensionalen Struktur zu charakterisieren. Im Krankheitsfall aggregieren die beteiligten Peptide spontan aus einer harmlosen, teilweise gefalteten Form zu unlöslichen Aggregaten die reich an β-Faltblatt Strukturen sind. Solche Aggregate werden zum Beispiel als Plaques im Hirngewebe von Alzheimerpatienten gefunden. Die eigentlich toxischen Spezies in den genannten Krankheiten sind jedoch kleine, hoch-dynamische Oligomere deren Struktur weitgehend unverstanden ist. Hier konnte anhand von massen- und größenselektiver Infrarotspektroskopie gezeigt werden, dass auch diese kleinen Oligomere bereits einen signifikanten Anteil an β-Faltblatt Strukturen besitzen können. Die erlangten Ergebnisse eröffnen damit völlig neue strukturelle Ansätze in der Amyloidforschung.

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Begleitveranstaltungen 

Preisverleihung

11.11.2016, 16–19 Uhr
Schering Preis 2015 und Bohlmann Vorlesung 2016

Technische Universität Berlin
Hörsaal C 130 (altes Chemiegebäude)
Straße des 17. Juni 115 | 10623 Berlin

Bohlmann Vorlesung 2016 

Vortrag — 11.11.2016

Am 11. November 2016 um 16 Uhr spricht Prof. Dr. Frances Arnold vom California Institute of Technology in Pasadena, Kalifornien anlässlich der Bohlmann Vorlesung zum Thema „Innovating with Evolution".

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